Durchbruch bei der Erforschung der Zahnplaque

Veröffentlicht am 12.12.2010 von Admin1 - mal 906 gelesen

Die Groniger Professoren Bauke Dijkstra und Lubbert Dijkhuizen haben die Struktur und die funktionalen Mechanismen der Glycosyltransferasenenzyme entziffert, die für das Anhaften der Zahnplaque am Zahn verantwortortlich sind. Diese Wissen wird die Identifikation der Substanzen stimulieren, die die Haftung hemmen. Die Zufügung zur Zahnpaste oder zu Süsses und Karies ein Ding der Vergangenheit. Die Resultate wurden im journal Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) veröffentlicht.
Die Forscher der University of Groningen analysierten Glycosyltransferase vom lactic acid bacterium Lactobacillus reuteri, das im menschlichen Mund und im Verdauungstrakt präsent ist. Das Bakterium verwendet die Glycosyltransferasenenzyme um den Zucker der Nahrung in Zuckerketten zu konvertieren. Sie verwenden den Klebstoff, um sich an den Zahnschmelz zu heften. Das Bakterium Streptococcus mutans verwendet ebenso dieses Enzym. Einmal am Zahnschmelz befestigt, fermentiert das Bakterium Zucker, dessen Säure das Kalzium im Zahn auflöst.
Unter Verwendung der Protein Kristallografie war es den Forschern möglich die drei dimensionale Struktur des Enzyms zu verdeutlichen. Die Groniger Forscher sind die ersten die Glycosyltransferase erfolgreich kristallisierten. Die kristallisierte Struktur hat gezeigt, dass die Faltenrichtung des Protein einzigartig ist. die verschiedenen Enzymfamilien sind nicht aus einzelnen linearen Aminosäurenketten geformt, sondern zusammen gesetzt aus zwei Teilen U-Geformter Ketten; dies ist der erste Bericht eines derartigen Faltenmechanismus in der Literatur.
Das Lösen der 3D Struktur versorgte die Forscher mit detalierten Informationen über die funktionalen Mechanismen der Enzyme. Das Enzym spaltet Sucrose in Fruktose und Glukose und fügt dann dem Glukosemolekül eine wachsende Zuckerkette hinzu. Soweit hat die wissenschenschaftliche Gemeinschaft angenommen, dass beide Prozesse von verschieden Teilen des Enzyms durchgeführt werden. Jedoch das von den Groniger Forschern entwickelte Modell hat gezeigt, dass beide Aktivitäten von der gleichen aktiven Seite des Enzyms durchgeführt werden.
Dijkhuizen erwartet, dass spezifische Hemmstoffe für die Glycosyltransferasenenzyme helfen können zu verhindern, dass Bakterien am Zahnschmelz festkleben. Informationen über die Struktur und funktionelle Mechanismen des Enzyms sind ausschlaggebend für die Entwicklung derartiger Hemmstoffe. Soweit waren derartige Forschungen nicht erfolgreich, bemerkte Dijkhuizen: Die untersuchten Hemmstoffe blockierten nicht nur Glycosyltransferase, sondern auch das das Verdauungsenzym Amylase in unserem Speichel, das notwendig ist, um Stärke zu zerlegen.
Die kristalline Struktur bietet ebenso eine Erklärung für die doppelten Hemmstoffe. Die publizierten Daten der Groniger Forscher zeigen, dass Glycosyltransferase Proteeine sich aus Amylaseenzymen entwickeln, die Stärke zerlegen. Wir wissen, dass die beiden Enzyme ähnlich sind, sagt Dijkhuizen, aber die kristaline Struktur zeigten, dass die aktiven Seiten nahezu identisch sind. Zukünftige Hemmstoffe müssen auf sehr spezifische Ziele gerichtet sein, da beide Enzyme evolutionär nah miteinander verwandt sind.
Dijkhuizen weist darauf hin, das zukünftige Glycosyltransferase Hemmstoffe zu Zahnpasta und Mundwasser hin zu gefügt werden können. Aber man kann sie auch Süssigikeiten hinzufügen, schlägt er vor, ein Hemmstoff könnte den Zucker, der die Schäden im Mund verursacht, daran hindern. Jedoch erwartet Dijkhuizen nicht, dass die Tage der Zahnbürste gezählt sind, man braucht sie noch zum Reinigen der Zähne.
National Academy of Sciences (PNAS) Published online before print November 30, 2010
Quelle: University of Groningen http://www.rug.nl

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Quelle: http://www.pnas.org/content/early/2010/11/24/1007531107

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